목차
1.동물성 단백질 분해요소
2.식물성 단백질 분해효소
3.미생물성 단백질 분해효소
본문
3)카이모트립신(chymotrysin)
카이모트립시노겐으로 분비되어 트립신의 작용에 의해 카이모트립신으로 활성화
펩타이드, 아마이드, 에스터 결합 등에서 Phe, Tyr, Trp 등의 벤젠고리 구조를 갖는 아미노산의 C-말단 쳅타이드 결합을 특이적으로 절단
등전점은 pH8.1~8.6, 안정 pH3.0~3.5
칼슘의 첨가로 활성화/ 중금속에 의해 저해받음
생체 내에서 혈압강화, 혈액응고, 피브리노겐 감소 기능을 가짐
4)렌넷(rennet)
어린 포유류의 위액에 존재하는 효소
모유를 분해하기 위해 생성됨
우유를 응고시키는 단백질 분해요소를 포함한 많은 효소를 가짐
→ 사업적으로는 치즈의 생산에 이용됨
렌넷 내에서 황성을 갖는 단백질 분해효소 : 렌닌(rennin,=카이모신)
펩신에 가까운 기질특이성을 가짐
우유의 응고시에는 casein이 렌넷의 작용을 통하여 부분적인 가수분해가 일어나 p-casein으로 전환됨
본문내용
의 형태로 체내에서 분비
염산의 작용으로 자기촉매과정을 통해 펩신으로 활성화
pH1.5~2.0, 등전점 pH1.0, 최적작용온도 37~42 , 분자량 35 kDa
(pH5.0이상에서 변성에 의한 실활)
casein, globulin, gluten 등 가수분해
(ovomucoid, mucin, spoging 등 분해 못함)
★ 활성화된 펩신 : Phe, Trp, Tyr 등 방향족 아미노산 잔기의
N말단에 인접한 펩타이드 결합을 가수분해!
2)트립신(trypsin)
췌장에서 분비되는 트립시노겐에서 자기촉매적 또는 enteropeptidase 에 의한 가수분해를 통해 활성화
트립신은 트립시노겐을 더욱 활성화 시킴
최적작용 pH 8.0, 최적 온도 37℃
펩타이드, 아마이드, 에스터류의 L-arginine 또는 |
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